home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00793 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.6 KB  |  49 lines
  1. *******************
  2. * Globins profile *
  3. *******************
  4.  
  5. Globins are heme containing  proteins involved in the binding and/or transport
  6. of oxygen  [1].  They  belong to a very large and well studied family which is
  7. widely distributed in many organisms. The major groups of globins are:
  8.  
  9.  - Hemoglobins (Hb)  from vertebrates. Hb is the protein  responsible  for the
  10.    transport of oxygen from the lungs  to  the other tissues. It is a tetramer
  11.    of two alpha and two beta chains.  Most  vertebrate  species  also  express
  12.    specific embryonic or fetal form of hemoglobins where the alpha or the beta
  13.    chains are replaced by a chain with a higher oxygen affinity.  For example,
  14.    in mammals, the gamma, delta, epsilon and zeta chains.
  15.  - Myoglobins (Mg) from vertebrates. Mg  is responsible for oxygen  storage in
  16.    muscles. It is a monomeric protein.
  17.  - Invertebrate   globins  [2].  A  wide  variety  of  globins  are  found  in
  18.    invertebrates. Molluscs generally have one or two muscle globins which  are
  19.    either monomeric or dimeric.  Insects, such as the midge Chironomus thummi,
  20.    have a large set of extracellular globins.  Nematodes  and  annelids have a
  21.    variety of intracellular and extracellular globins; some of them are multi-
  22.    domain  polypeptides (from two up to nine-domain  globins) and some produce
  23.    large, disulfide bonded, aggregates.
  24.  - Leghemoglobins (Lg) from the root nodules of leguminous plants. Lg provides
  25.    oxygen to the bacteroids.
  26.  - Flavohemoproteins  from  bacteria  (Escherichia coli hmpA)  and  fungi [3].
  27.    These protein consist of two distinct  domains:  a N-terminal globin domain
  28.    and a C-terminal FAD-containing reductase domain. In some bacteria, such as
  29.    Vitreoscilla, the enzyme-associated globin is a single domain protein.
  30.  - Monomeric   hemoglobins   from   protozoa   (P.caudatum,  T.pyriformis  and
  31.    T.thermophila) and from a cyanobacteria (N.commune) [3].
  32.  
  33. All these  globins seem to have evolved from a common ancestor, except for the
  34. protozoan/cyanobacterial globins [3]. The  profile developed to detect members
  35. of the globin family  is  based  on a  structural alignment of selected globin
  36. sequences.
  37.  
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the profile: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40. -Last update: June 1994 / First entry.
  41.  
  42. [ 1] Concise Encyclopedia Biochemistry, Second Edition, Walter de Gruyter,
  43.      Berlin New-York (1988).
  44. [ 2] Goodman M., Pedwaydon J., Czelusniak J., Suzuki T., Gotoh T., Moens L.,
  45.      Shishikura F., Walz D., Vinogradov S.
  46.      J. Mol. Evol. 27:236-249(1988).
  47. [ 3] Takagi T.
  48.      Curr. Opin. Struct. Biol. 3:413-418(1993).
  49.